סוזן מ' גאסר

מתוך ויקיפדיה, האנציקלופדיה החופשית
סוזן מ' גאסר
Susan M. Gasser
אין תמונה חופשית
אין תמונה חופשית
לידה 29 במרץ 1955 (בת 69)
אורגון, ארצות הברית עריכת הנתון בוויקינתונים
מקום לימודים אוניברסיטת בזל עריכת הנתון בוויקינתונים
מנחה לדוקטורט גוטפריד שץ עריכת הנתון בוויקינתונים
מוסדות
פרסים והוקרה
  • פרס ויצמן לנשים במדע (2013)
  • פרס FEBS/EMBO לנשים במדע (2012)
  • Prix International de l’INSERM (2011)
  • חבר ארגון הביולוגיה המולקולרית האירופאי עריכת הנתון בוויקינתונים
לעריכה בוויקינתונים שמשמש מקור לחלק מהמידע בתבנית

סוזן מ' גאסראנגלית: Susan M. Gaser;‏ נולדה ב-19 במרץ 1955) היא ביולוגית שעיקר עיסוקה הוא בגנום ב-DNA ובאינזימים. רוב הפעילות האקדמית שלה התקיימה באוניברסיטת בזל. בין היתר היא חקרה את הקיפול ארוך הטווח של הגנום בזבובים ובתאים אנושיים. בנוסף, היא חקרה את ההשפעה של ארגון גרעיני על תפקוד הגנום.[1]

קורות חיים[עריכת קוד מקור | עריכה]

סוזן מ גאסר נולדה בשנת 1955 באורגון שבארצות הברית. היא החלה את לימודיה האקדמיים באוניברסיטת שיקגו, והשלימה את הדוקטורט שלה באוניברסיטת בזל בשווייץ. במהלך השנים 1986 עד 2001 הנהיגה קבוצת מחקר ב"מכון השווייצרי לחקר סרטן ניסיוני" שם חקרה את ההשפעה של ארגון גרעין התא על תפקוד הגנום והקשר של השפעה זו לסרטן. בשנים 2004 עד 2019 סוזן ניהלה את מכון פרידריך מישר למחקר ביו - רפואי. היא כתבה מעל 250 מאמרים וסקירות. בין הפרסים שהיא קיבלה ישנם פרס מכון ויצמן לנשים לשנת 2013, פרס INSERM הבינלאומי לשנת 2011, פרס אוטו נאגלי ופרס גרגור מנדל לשנת 2006.[2]

פעילות מחקרית[עריכת קוד מקור | עריכה]

נושאים ושיטות מחקר[עריכת קוד מקור | עריכה]

סוזן מ גאסר התעמקה בשלושה נושאים עיקריים בגנום, בדנ"א ובאינזימים. הרבה מהניסויים שהיא ערכה היו בשמרים ובזבובי פירות. היא הנהיגה מספר קבוצות מחקר ומעבדות וחקרה בעזרת קבוצות מחקר אלה נושאים רבים תחת שלושת התחומים בהם היא התעמקה.[2]

האטת השתיקה של טולומרים[עריכת קוד מקור | עריכה]

מבין מחקריה החשובים ביותר נמצא "Histone H3 and H4 N-Termini Interact with SIR3 and SIR4 Proteins: A Molecular Model for the Formation of Heterochromatin in Yeast" במחקר זה נבדק הקשר בין היסטונים (חלבוני אריזת דנ"א) לבין חלבוני ויסות מידע שקט SIR3 וSIR4, סוזן גילתה שקיימת אינטראקציה בין חלבוני ויסות מידע שקט לאזורים ספציפיים בהיסטונים. האינטראקציה הזו עוזרת לשמור על טלומרים (החלק הכי חיצוני של הכרומוזום, בחלק זה המידע שבגנים פחות חשוב, חלק זה מגן על מרכז הכרומוזום שם המידע שנמצא יותר חשוב), לגבש אזורים בדנ"א ולהפוך אותם לדחוסים יותר (הטרוכרומטין) ועל ידי כך למנוע תהליכי הזקנות ומוטציות בתאי השמרים. המחקר מציע מודל להשתקת תעתוק בשמרים שעשוי להיות שימושי גם עבור אורגניזמים אחרים. במקרה ומבנה זה יעבוד גם על בני אדם יהיה ניתן למנוע בעזרתו הזדקנות ומחלות כמו סרטן.[3]

טיפול בבעיית של שבירה כפולה של גדילי דנ"א[עריכת קוד מקור | עריכה]

שבירה כפולה של גדילי דנ"א היא מצב בו בשני הגדילים של הדנ"א חסר בסיס חנקני, מצב זה הוא בעייתי כי הוא יוצר מוטציה שקשה מאוד לתקן, מה גם שזה פוגע בהמשך הרצף של הדנ"א.

סוזאן מ גאסר התייחסה לבעיה הזאת במחקרה: "Recruitment of the INO80 Complex by H2A Phosphorylation Links ATP-Dependent Chromatin Remodeling with DNA Double-Strand Break Repair". INO80 הוא קומפלקס שתפקידו לעצב מחדש נוקלאוזומים (תת-יחידה בסיסית ברצף הכרומטין) המכילים את החלבונים Arp8 ו-Arp5. מחסור בקומפלקס INO80 גורם לפגמים בתעתוק. הנוקלאוזום פגיע במיוחד במקרה של חשיפה לחומרים המזיקים לדנ"א ובמקרה של פירוק בשני הגדילים (Double Strand Breaks). בניסוי לקחו דנ"א עם בעיית פירוק בשני הגדילים וטיפלו בו באמצעות חיסוני כרומטין. ניתן לראות ש-INO80 והחלבונים, Arp5 ו-Arp8 מגויסים למקרה של פירוק בשני הגדילים. בסיכומו של דבר הניסוי מראה כי תיקון כרומטין בתיווך INO80 באזור בו יש פירוק בשני הגדילים בדנ"א, מקל על התיקון של הפירוק.[4]

לקריאה נוספת[עריכת קוד מקור | עריכה]

  • 3) Histone H3 and H4 N-Termini Interact with SIR3 and SIR4 Proteins: A Molecular Model for the Formation of Heterochromatin in Yeast, Andreas Hecht, science direct. 4) Recruitment of the INO80 Complex by H2A Phosphorylation Links ATP-Dependent Chromatin Remodeling with DNA Double-Strand Break Repair, van Attikum, science direct.

קישורים חיצוניים[עריכת קוד מקור | עריכה]

הערות שוליים[עריכת קוד מקור | עריכה]

  1. ^ סוזן מ' גאסר, פרופיל באתר FMI.CH, באתר Gaser lab
  2. ^ 1 2 סוזן מ' גאסר, פרופיל באתר research, באתר research.com
  3. ^ susan m gaser, Histone H3 and H4 N-Termini Interact with SIR3 and SIR4 Proteins: A Molecular Model for the Formation of Heterochromatin in Yeast, Andreas Hecht, science direct.
  4. ^ susan m gaser, Recruitment of the INO80 Complex by H2A Phosphorylation Links ATP-Dependent Chromatin Remodeling with DNA Double-Strand Break Repair, van Attikum, science direct.