משתמש:ניקוטין/טיוטה
קולגן הוא שם כולל לקבוצה של חלבונים מבניים. הקולגנים הם החלבונים הנפוצים ביותר בממלכת החי.[1] הם נמצאים במשתית (מטריצה) החוץ-תאית של רקמות חיבור כגון גידים ורצועות, עור, עצם וסחוס, וכן בכלי הדם ובעין. ישנם 28 סוגים ידועים של קולגן,[2] והם ממוספרים לפי הסדר הכרונולוגי של זיהויים, למשל: קולגן סוג 1 (collagen type I), סוג 2 (type II) וכו'. עם זאת, בין 80% ל- 90% מהקולגנים הם מסוג 1, 2 ו-3. כל הקולגנים מאופיינים בחוזק מתיחה גבוה במיוחד, בגמישות, וביכולת להיקשר בינהם וכן לחומרים אחרים ולדפנות התאים. לתכונות אלה השפעה מכרעת על המאפיינים ה- ??? של רקמות. הקולגן שיחק תפקיד מרכזי באבולוציה של יצורים רב-תאיים, שכן הוא ה-"דבק" שמחבר תאים יחד לרקמה אחת.[3]
המבנה הבסיסי של מולקולת קולגן הוא של שלוש שרשראות מפותלות, הנקראות שרשראות אלפא, המלופפות יחד ויוצרות סליל משולש. בקולגן סוג 1 אורכה של כל שרשרת הוא 300 ננומטר. כל שרשרת אלפא מכילה 1050 חומצות אמינו .[1] שלוש חומצות האמינו הנפוצות ביותר הן גליצין, פרולין והידרוקסיפרולין. לכל אחת מהן תפקיד מוגדר בבניית הסליל המשולש ויחדיו הן מעניקות לו את התכונות האופייניות שלו.
הקולגנים מתחלקים לכמה סוגים. המולקולות של קולגנים סיביים (למשל, סוגים 1-3) מתחברות למולקולות שלצדן ויחד הן יוצרות סיבים דקיקים הקרויים פיברילים (fibrils). חיבור זה, המעניק לפיבריל את חוזקו, נוצר ע"י חומצות האמינו ליזיל והידרוקסיליזיל, הממקומות בקצוות של שרשראות האלפא ונקשרות לאותן חומצות בסלילים הסמוכים במרווחים קבועים של 67 ננומטר.[1][2]
סוג שני נקרא FACIT, ראשי תיבות של Fabril-associated collagens with interrupted triple helices. קולגנים אלה נקשרים לקולגנים סיביים ולחלבונים אחרים.
תהליך היצירה של קולגן מתחיל בתוך התא. בשלב זה הוא נקרא פרוקולגן. במקביל לשעתוק של שרשראות הפרוקולגן, הן מובלות לתוך אברון הנקרא רשתית תוך-פלזמית (endoplasmic reticulum). שם, ולאחר מכן באברון נוסף הנקרא מערכת גולג'י, השרשראות עוברות סדרה של תגובות כמו גליקוסילציה של הידרוקסיליזין והידרוקסילציה של פרולין וליזין. בנוסף, בקצוות השרשראות נוספים רצפים של פרופפטידים המסייעים ליישר את שלושת השרשראות ומונעים יצירה של פיברילים בתוך התא. אז, שלושת השרשראות נכרכות זו סביב זו מקצה לקצה, כמו סגירה של רוכסן. שכהפרוקולגן מופרש אל מחוץ לתא, אנזימים במשתית החוץ-תאית מסירים את הרצפים האלה והפיברילים יכולים להווצר.[1]
סוג 4 יוצר יריעה דו-מימדית של שכבה בסיסית (basal lamina) של האפיתל.
גידים ורצועות
קולגנים הם המרכיב העיקרי של גידים ורצועות. הם מהווים 70-80% מהמשקל היבש של גידים ומעל 80% מזה של רצועות.[2] הקולגן הנפוץ ביותר ברקמות אלה הוא מסוג 1. מבנה הגיד והתכונות התפקודיות שלו נקבעים ע"י הרכב הקולגנים והארגון שלהם. סיבי הגיד עשויים בעיקר מצרורות של פיברילים של קולגן. מבנה זה מאפשר לגיד לעמוד בעומס הרב שמופעל עליו בזמן התכווצות השריר או ע"י משקל הגוף. בזמן מנוחה הגיד רפוי וגמיש, אך כאשר מופעל עליו כח הוא מתקשה.
- ^ 1 2 3 4 Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al., Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix., Molecular Cell Biology 4th edition., New York: W. H. Freeman; 2000
- ^ 1 2 3 Mienaltowski MJ, Birk DE., Structure, physiology, and biochemistry of collagens, Adv Exp Med Biol. 2014;802:5-29
- ^ Kenneth M. Towe, Oxygen-Collagen Priority and the Early Metazoan Fossil Record, Proc Natl Acad Sci U S A. . 1970 Apr; 65(4): 781–788