משתמשת:נטע/פוספורילאז קינאז

פוספורילאז קינאז (Phosphorylase kinase או PhK) הוא פרוטאין קינאז שמזרחן תראונין או סרין על הקבוצה ההידרוקסילית (OH) שלהם ומפעיל את האנזים גליקוגן פוספורילאז (Glycogen phosphorylase) לפרק מגליקוגן גלוקוז-1 פוספאט (Glucose 1-phosphate). פוספורילאז קינאז מזרחן את האנזים על שני סרינים, וזה גורם לקונפורמציה להשתנות ולהעדפה של הצורה הפעילה יותר על פני הצורה הלא-פעילה של החלבון.

היסטוריה

פוספורילאז קינאז הוא הקינאז הראשון שבודד ואופיין בשנות ה-70 על ידי אדמונד ה. פישר, אדווין ג. קרבס ודונלד גרייבס, מחלוצי תחום מסלולי העברת האותות בתא. באותה תקופה לא הייתה ברורה החשיבות של פרוטאין קינאזות, ושל זרחון בכלל כבקרה על פעילות של חלבונים, ולכן התייחסו לממצאים בביטול. מחקריהם של פישר וקרבס הצביעו על חשיבות הזרחון לבקרה על פעילות של חלבונים ובמסלולי העברת האותות והמטבוליזם, והובילו למציאת קינאזות נוספות, למציאת התפוצה הגדולה של התהליך וחשיבותו ובסופו של דבר גם לזכייתם בפרס נובל לפיזיולוגיה או לרפואה לשנת 1992.

המצע עליו עובד החלבון, גליקוגן פוספורילאז, בודד על ידי קארל וגרטי קורי בשנות ה-30, שגילו שיש לו שתי צורות, צורה פעילה (a) וצורה שקטה (b). יחד עם זאת, באותה תקופה הבידוד נעשה מתאי שריר, וכלל שימוש בפילטרים שכללו יוני סידן שהפעילו את האנזים, תכונה שפישר מצא. בהמשך גילו את המנגנון באמצעותו מתאפשרת ההפעלה של החלבון באמצעות הסידן.

מנגנון פעולה

מנגנון הפעולה של החלבון טרם נפתר במלואו. יש לו אתר פעיל בעל הומולוגיה גבוהה ל-P-loop של פרוטאין קינאזות אחרות, כגון PKA.