חלבון טראנסממברנלי

מתוך ויקיפדיה, האנציקלופדיה החופשית
קפיצה אל: ניווט, חיפוש
Gnome-edit-clear.svg ערך זה זקוק לעריכה: ייתכן שהערך סובל מפגמים טכניים כגון מיעוט קישורים פנימיים, סגנון טעון שיפור או צורך בהגהה, או שיש לעצב אותו.
אתם מוזמנים לסייע ולתקן את הבעיות, אך אנא אל תורידו את ההודעה כל עוד לא תוקן הדף. אם אתם סבורים כי אין בדף בעיה, ניתן לציין זאת בדף השיחה.

חלבון טראנסממברנלי הוא חלבון החוצה את הממברנה הביולוגית לרוחבה. מיוצב על ידי אינטראקציות עם שתי שכבות הממברנה (bilayer interactions).

בסביבה מימית (הידרופילית) חלבונים טראנסממברנלים נוטים להתכנס לצברים (תופעה המכונה "אגרגציה") וכתוצאה הצברים הללו יצרו מישקע בתמיסה. על מנת להפרידו מהממברנה, יש להשתמש בדטרגנט SDS או ממס (סולבנט) לא פולרי, או במקרה של משטח בטא על ידי שימוש בריאגנט דנטורטיבי.

הצגה סכמטית-1.סליל אלפא הליקס טראנסממברנלי יחיד 2.חלבון טראנסממברנלי החוצה את הממברנה מס' פעמים (מורכב משלוש י"ח חוזרות של אלפא הליקס; טרימר). 3.משטח בטא טראנממברנלי

סיווג לפי תכונות[עריכת קוד מקור | עריכה]

קיימים שני סוגים בסיסיים של חלבונים טראנסממברנלים:

  1. חלבוני אלפא הליקס; נמצאים בכל סוגי הממברנות הביולוגיות כולל בממברנה החיצונית. זוהי קטגוריה עיקרית במשפחת החלבונים הטראנסממברנלים.
  2. חלבוני משטחי בטא; נמצאים בממברנה החיצונית בלבד של חיידקים

קיפול חלבונים טרנסממסרנלים כפונקציה של יציבות תרמודינמית[עריכת קוד מקור | עריכה]

יציבות של סלילי אלפא טראנסמבברנליים[עריכת קוד מקור | עריכה]

חלבונים טראנסממברנלים מטיפוס אלפא הליקס (α-helical protein) הוכחו כמבנים יציבים בתנאי טמפרטורות דנטורטיבים, בגלל שהם לא נפתחים באופן מלא כשהם בתוך הממברנה. הסיבה ליציבות הגדולה נובעת מפוטנציאל קשרי מימן שמתפתח כתוצאה מהמבנה הספציפי של האלפא הליקס. מאידך, מה שתורם ליציבות הגדולה שלהם, בשלבים פרו פעילים המאוחרים יכול להוות מגבלה; חלבונים אילו רגישים בשלב ההתכנסות למבנה הנטיבי בממברנה ויכולים בקלות להתקפל בצורה שגוייה (misfold) בגלל יצירת קשרים לא נכונים.

יציבות של משטחי בטא טראנסמבברנליים[עריכת קוד מקור | עריכה]

היציבות של משטחי בטא טראנסממברנלים בדומה ליציבות של חלבונים מסיסים. הקיפול הנטיבי במערכת פיזיולוגית מזורז חלבונים מסיסים בשם שפרונים, שמיצבים את החלבון בסביבה המימית ומונעים ממנו לעבור אגרגציה.

סווג למשפחות על פי פונקצינליות ותכונות מבניות[עריכת קוד מקור | עריכה]

רצפטורים טראנסממברנלים[עריכת קוד מקור | עריכה]

רצפטורים טראנסממברנלים הם חלבונים אינטגרלים, שמתפקדים ומעוגנים בממברנה הציטופלסמתית. קשירת מולקולת סיגנל בצד אחד של הממברנה, והתחלה תגובה בצידה השני. באופן זה, לרצפטורים טראנסממברנלים תפקיד חיוני ויחודי בתקשורת בין תאית והעברת סיגנלים.

הרבה רצפטורים טראנסממברנלים מורכבים מכמה תת יחידות (אוליגופפטידים) שמתפקדות באופן שיתופי מסוכרן ומבוקר (קולקטיבי), ובעקבות קישור ליגנד יש אפשרות לאקטבציה או דהאקטיבציה של המבנה משמע הגברה (אמפליפיקציה) של הסיגנל. הסיווג בדרך כלל על בסיס המבנה המולקולרי שלהם, או, ברוב המקרים, על סמך פונקציונילות וטופולוגיה ממברנלית. הקושי הגדול בקביעת המבנה המרחבי של חלבונים אינטגרלים הוא אי יציבות מרחבית בסביבת העבודה הנדרשת לצורכי מיצוי החלבון וגיבושו. על מנת לבצע בדיקות שכאלו ראשית יש להפריד את החלבון האינטגרלי מהממברנה ההידרופובית שבה הוא מקובע, תהליך שפוגע במבנה הנטיבי של החלבון בצורה שמקשה על קביעת המבנה הנכון (קישור; קיפול חלבונים).

הרבגויות המבנית גדול מאוד. החל מהמבנה הפשוט ביותר של רצפטור מסוג שרשרת פוליפטידית שחוצה את הממברנה הדו שיכבתית פעם אחת, עד למבנה מורכב שחוצה את הממברנה מספר פעמים רב. לדוגמה, משפחת חלבוני G חוצים ממברנה 7 פעמים.

פורינים[עריכת קוד מקור | עריכה]

מבט צד של מונומר יחיד של אותו חלבון. ניתן לראות את מבנה משטח בטא המאפיין חלבון זה.

פורינים הם חלבונים טראנסממברנלים מטיפוס beta barrel proteins, מהווים כמעין מערכת נקבים (פורות) בממברנה הביולוגית המאפשרת מעבר חופשי יחסית של מולקולות בדיפוזיה. בניגוד לחלבוני טראנספורט ממברנליים אחרים, פורינים הינם חלבונים גדולים מספיק כדי לאפשר דיפוזיה פסיבית דרכם. הסלקציה בדרך כלל על פי גודל. פורינים בנויים ממשטחי בטא, הערוכים בסידור מרחבי אנטי-מקבילי (אנטי פרללי) ויוצרים מבנה צינורי הנקרא beta barrel proteins ("חבית בטא"). רצף חומצות האמינו במשטחי הבטא של פורין מאופיין בחזרה של שיירים פולריים (קוטביים/בעלי מטען) ולא פולריים של חומצות אמינו אחד אחרי השני. סידור זה גורם ליצירת מבנה אמפיפטי, כלומר צד אחד של משטח הבטא הינו הידרופובי והצד השני הידרופילי. השיירים הלא פולריים (הידרופוביים) פונים כלפי חוץ ויוצרים אינטרקציות עם החלק הליפידי (גם כן לא פולרי) של הממברנה, בעוד שהשיירים הפולריים (הידרופיליים) פונים כלפי פנים מבנה החבית ויוצרים בכך תווך הידרופילי, המאפשר את הדיפוזיה דרך הממברנה.

יוניפורטר הוא חלבון טראנסממברנלי אנטגרלי שמעורב בדיפזיה מסייעת (facilitated diffusion). חלבונים יכולים לתפקד בתור נשאים (חלבון אינטגרלי monotopic; חלבון לא חוצה ממברנה) והן בתור תעלות טראנסממברנליות. ההעברה מתבצעת בדיפוזיה לפי גרדיאנט ריכוזים, ולא נגד. פתיחת התעלה (בהתאם לפונקציונליות שלה)לפי סיגנלים של מתח, לחץ הידרוסטטי, קישור ליגאנד.

משאבות[עריכת קוד מקור | עריכה]

משאבות מובילות באופן פעיל מולקולות או יונים דרך הממברנה הפוספוליפידית בעזרת אנרגיה שהן רותמות לתהליך. כאשר המשאבות מנצלות בצורה ישירה אנרגיה כימית הגלומה במולקולות ATP מכונה פעולתן הובלה פעילה ראשונית. דוגמה להעברה פעילה ראשונית: משאבת 3Na+/2K+ ATPase (משאבת נתרן-אשלגן).

משאבות המשתמשות באופן עקיף באנרגיה כימית, בעזרת האנרגיה הגלומה במפל ריכוזים של יון שנוצר קודם לכן בהובלה פעילה ראשונית, מבצעות הובלה פעילה שניונית:

מערכת אנטיפורטר מעורבת בהובלה פעילה שניונית של שניים (או יותר) מולקולות שונות או יונים דרך הממברנה הפוספוליפידית כמו הממברנה הציטופלסמטית בכיוונים מנוגדים.

מערכת סימפורטר מעורבת בהובלה פעילה שניונית של שניים (או יותר) מולקולות שונות או יונים דרך הממברנה הפוספוליפידית כמו הממברנה הציטופלסמטית בכיוונים זהים. דוגמה למערכת סימפורטר; משאבת -Na+/K+/2Cl

חלבונים טראנסממברנלים כחלק ממסלול מטבולי רב שלבי ליצירת ATP[עריכת קוד מקור | עריכה]

פוספורולציה אוקסבטיבית היא מסלול מטבולי שמנצל אנרגיה שמשתחררת מחמצון מולקולות אורגניות ליצירת מולקולת ATP. המסלול הוא שמור מבחינה אבולוציונית בגלל היעילות הגבוהה לאיחסון אנרגיה, ביחס למסלולים אלטרנטיבים להפקת אנרגיה ללא נוכחות חמצן (תהליכי תסיסה) כמו הגיקוליזה.

משפחת אנזימים בשם ATP סינטאז הם אנזימים טראנסממברנלים בעלי פעילות קטליטית כיוונית, ומזרזים יצירת מולקולה אורגנית עתירת אנרגיה בשם ATP תוך ניצול צורת אנרגיה שניונית (גראדינט פרוטונים (PMF)) שנוצרת בין תווך ממברנלי:

  1. בכלורופלסט- מחלל הלומן לחלל הסטרומה.
  2. במיטוכונדריה- מחלל הממברנה הפנימית לחלל המטריקס.
שרשרת העברת אלקטרונים במיטוכונדריה המאופיינת בחלבונים טראנסממברנלים בעלי פעילות אזימתית.

קישורים חיצוניים[עריכת קוד מקור | עריכה]

  • קישור לערך בנושא מאגרי מידע על חלבונים [1] Stephen White laboratory(