זרחון חמצוני

מתוך ויקיפדיה, האנציקלופדיה החופשית
קפיצה לניווט קפיצה לחיפוש

עיינו גם בפורטל

P biology.svg

פורטל הביולוגיה מהווה שער לחובבי הביולוגיה ולמתעניינים בתחום. בפורטל תוכלו למצוא מידע על ביולוגים חשובים, על ענפי הביולוגיה ועוד.

בביולוגיה, זרחון חמצוני הוא מסלול מטבולי המהווה את השלב האחרון בתהליך הנשימה התאית. בתהליך באמצעות חמצון תוצרים הנפלטים ממעגל קרבס משתחררת אנרגיה המשמשת ליצירת ATP מ ADP+ ו- Pi.

רקע[עריכת קוד מקור | עריכה]

התהליך מתרחש על דפנות המיטוכונדריון הפנימיות, כאשר על הדפנות ישנן תעלות החלבון ATP סינטאז.

הזרחון החמצוני מתבצע בתאים איקריוטים על הממברנה הפנימית של המיטוכונדריה, תוך שימוש במנגנון כימופיזיקלי הקרוי כימיואוסמוזה, אשר במהלכו נוצר הפרש ריכוזי יונים של מימן בין החלל הפנימי הקרוי מטריקס לבין החלל הבין קרומי. ביצורים פרוקריוטיים התהליך מתבצע בצורה דומה רק מיקומו הוא על-גבי ממברנת התא עצמו. התהליך מתרחש לאחר שהמזון עבר גליקוליזה וסיים לעבור במעגל קרבס במטריקס של המיטוכונדריה. במהלך מעגל קרבס, חוזרו מולקולות רבות אשר בשלב זה הן משמשות להנעת הזרחון החמצוני, ולכן הוא חייב להיות מצומד למעגל קרבס, או למנגנון אחר המשחרר מולקולות מחוזרות באופן שוטף. כמו כן כתוצאה מהשימוש בתוצרי מעגל קרבס תהליך זה הוא השלב בו נוצרות רוב מולקולות ה ATP של הנשימה התאית. בהשוואה לשני השלבים הקודמים, בהם מתקבלות מולקולות ATP בודדות, מיוצרות בתהליך הזרחון החמצוני 30 - 36 מולקולות ATP על כל מולקולת גלוקוז שנצרכת בתהליך הגלקוליזה[1], וכן בערך 14 מולקולות ATP עבור חומצות שומן הנצרכות בתהליך חמצון בטא, בתהליכים אידיאלים. בפועל ישנם פרוטונים המצליחים לחמוק דרך הממברנה ללא ניצול האנרגיה שלהם כך שהכמויות מעט פחותות ממספרים אלו[2].

לניצול האנרגטי היעיל של הגלוקוז באמצעות התהליך חשיבות אבולוציונית עליונה: מאז שפיתחו היצורים הארובּיים הראשונים על-פני כדור הארץ את מנגנון הזרחון החמצוני, ועמו בעצם את תהליך הנשימה האווירנית, הפכו היצורים שבאו אחריהם במרוצת הדורות לגדולים יותר ומורכבים יותר כיוון שנוצר מנגנון להפקה יעילה של אנרגיה. המגוון המרשים הקיים כיום בעולם החי כנראה נוצר בזכות אותן מולקולות ATP המיוצרות בזרחון החמצוני. ראיה לכך, היצורים הידועים היחידים שאינם משתמשים בזרחון חמצוני לשם הפקת אנרגיה הם מיקרואורגניזמים - רובם חיידקים ומיעוטם פרוטיסטים ופטריות[3].

התהליך[עריכת קוד מקור | עריכה]

המנגנון הכימיואוסמוטי[עריכת קוד מקור | עריכה]

התמונה מתארת את צימוד התהליכים המאפשר את המנגנון הכימיואוסמוטי. התהליך הימני הוא תהליך הוצאת פרוטונים נגד מפל הריכוזים המשתמש בתגובה פולטת אנרגיה בתוך התא. התהליך השמאלי הוא תהליך המשחרר אנרגיה באמצעות הכנסת הפרוטונים עם מפל הריכוזים, ולכן הוא יכול להניע תהליכים בתא הדורשים אנרגיה, כמו סיבוב מסנתז ה ATP.

מתוך חוק שימור האנרגיה נובע כי כל פעולה הדורשת אנרגיה חייבת להיות מצומדת לפעולה הפולטת אנרגיה על מנת שתוכל להתרחש. יצירת ATP היא פעולה המעלה את הרמה האנרגטית של המערכת ולכן היא דורשת אנרגיה אי לכך מצומד לה תהליך המשחרר אנרגיה. לפי המנגנון הכימואוסמוטי התהליך משחרר האנרגיה המשמש לייצור ה ATP הוא שרשרת של העברת אלקטרונים באמצעות תגובות חמצון חיזור.

תהליך המרת האנרגיה משרשרת מעבר האלקטרונים לחלבון ATP סינטאז, החלבון שמייצר ATP, מתרחש ביוקריוטים על הקרום הפנימי של המיטוכונדריה באמצעות ייצור זרם פרוטונים החוצה את הממברנה. זרם הפרוטונים מתרחש כתוצאה מהפרש ריכוזי יונים שמייצרת שרשרת מעבר האלקטרונים בין שני צידי הקרום הפנימי של המיטוכונדריה, מה שיוצר גם הפרש מתח בין שני צידי הממברנה הנובעים מהמטען החשמלי של היונים וגם לחץ הנע מהפרש הרכוזים[4]. החלבון המייצר את ה ATP מסיים את התהליך בכך שהוא משמש כתעלה למעבר היונים תוך ניצול האנרגיה החופשית שלהם לייצור ATP[5], בצורה דומה לגלגל מים המשמש לייצור חשמל מאנרגיה מכנית, כך שבמעבר דרכו הם מסובבים את ראש החלבון הלוחץ בצורה מכנית על המולקולות ADP+ ו Pi הגורם להם להתרכב יחד למולקולה אחת. בסוף התהליך הפרוטון משתחרר בצידה השני של הממברנה. התהליך הכימופיזיקלי של התמרת אנרגיה באמצעות מעבר פרוטונים דרך ממברנה כתוצאה מהפרשי ריכוזי יונים קרוי כימיואוסמוזה[6]. על גילוי המנגנון קיבל בשנת 1978 הביוכימאי פיטר מיטשל פרס נובל[7], כאשר עד לגילויו של מיטשל התאוריה הרווחת הייתה שה-ATP נוצר במיטוכונדריה באמצעות זרחון ישיר של PO3‎ במצע עשיר בזרחן, ולא באמצעות כימואוסמוזה.

שרשרת מעבר אלקטרונים ביוקריוטים[עריכת קוד מקור | עריכה]

לחצו כדי להקטין חזרה Mitochondrial electron transport chain (annotated diagram) He.svg

תרשים המתאר את השרשרת במיטוכונדריון, תוצרים מחוזרים המגיעים ממעגל קרבס מעבירים אלקטרונים לחלבונים בממברנה היוצרים את הפרש הריכוזים של יוני המימן, עד אשר מסתיים התהליך בזרימתם חזרה דרך האינזים ATP סינתאז המייצר ATP במאצעות כמיואוסמוזה.

המנגנון היוצר את הפרש ריכוזי יוני המימן בין קרומי המיטוכונדריה קרוי שרשרת מעבר אלקטרונים. בתהליך מולקולות המחוזרות במעגל קרבס כמו FADH2 ו-NADH נקראות נשאי אלקטרונים, זאת כיוון שבתהליך החיזור הם נטענו באנרגיה פונטנציאלית גבוהה וכדי להגיע למצבם היציב הם נוטות להעביר אלקטרונים למולקולות איתם הם נמצאות בריאקציה. במהלך מסירת האלקטרון בריאקציה בין נשאי האלקטרונים לחלבונים הנמצאים בממברנה, מועברים פרוטונים (יוני מימן) בין צידי הממברנה נגד מפל הריכוזים לתוך המרווח הבין קרומי של המיטוכונדריה תוך שימוש באנרגיה הנפלטת מנשאי האלקטרונים. האלקטרונים עוברים דרך חלבונים שונים בממברנה ובסופו של דבר נקלטים על ידי אטומי חמצן אטמוספירי המתרכבים יחד ליצירת מים. אנרגיית הפרש הריכוזים של היונים מומרת לאנרגיה מכנית לפי המנגנון הכימיואוסמוטי ב-ATP סינטאז המקובע בתוך ממברנת המיטוכונדריה הפנימית, הלוחץ באופן מכני את מולקולות ה ADP+ ו- Pi עד להתרכבותם לכדי מולקולת ATP.

הקומפלקסים הממברנלים[עריכת קוד מקור | עריכה]

שרשרת מעבר האלקטרונים מורכבת מארבעה קומפלקסים חלבוניים אשר מעבירים את האלקטרון מאחד לשני ומניעים את התהליך. בנוסף לקומפלקסים נמצאת התעלה ATP סינטאז המייצרת את ה ATP.

קומפלקס I[עריכת קוד מקור | עריכה]

מבנה כללי של קומפלקס I

קומפלקס I או NADH-coenzyme Q oxidoreductase, הוא החלבון הראשון בשרשרת מעבר האלקטרונים[8]. קומפלקס זה הוא בעצם אנזים ענקי, אשר אצל יונקים מגיע למשקל באזור אלף קילו-דלטון, שמכיל בתוכו 46 יחידות משנה[9]., צורתו ברוב האורגניזמים דומה למגף, כך שישנה רגלית היוצאת מתוך ממברנת המיטוכונדריה אל עבר המטריקס[10][11] ורגלית השוכנת בתוך הממברנה, כיום המבנה המדויק ידוע רק בבקטריות[12][13]. הגנים מקודדים את החלבונים של הקומפלקס נמצאים גם בד.נ.א המיטוכונדריאלי וגם בד.נ.א. הגרעיני.

הקומפלקס אחראי על חמצון מולקולת ה- NADH באמצעות קו-אנזים Q10 (יוביקיונון) שהוא בעצם מולקולה כימית המסיסה בשומן וולכן היא יכולה לנוע בחופשיות בתוך הממברנה הפנים מיטוכנדריאלית השומנית. בקומפלקס מתרכשת התגובה הבאה:

הריאקציה מתחילה (ובעקבותיה כל שרשרת מעבר האלקטרונים) כאשר מולקולת NADH נקשרת לקומפלקס ומעבירה שני אלקטרונים תוך פירוק ל +NAD ו-+H.האלקטרונים נכנסים למערכת בעזרת קו-פקטור בשם FMN (ריבופלאבין-5-פוספט). כאשר לאחר החיזור הוא נהפך לFMNH2 בשלב הבא האלקטרונים מועברים לסדרה של מקבצי ברזל-סולפיד[14]. במהלך הריאקציה מועברים פרוטונים מהמטריקס המיטוכנדריאלי לתוך החלל הבין קרומי, המחקר המודרני עדיין לא מצא איך התהליך מתרחש בדיוק, משערים כי בתהליך מתרחשים שינויים מבניים בקומפלקס I הגורמים לחלבון להיקשר לפרוטונים ולהעביר אותם את הממברנה[15]. לבסוף האלקטרונים מועברים משרשרת מקבצי הברזל-סולפיד למולקולת יוביקיונון אשר נמצא בממברנה הפנימית של המיטוכונדריה[16]. גם חיזור מולקולת היוביקיונון תורם להגדלת גרדיאנט הפרוטונים מאחר שהפרוטונים המעורבים בריאקצית החיזור נלקחים מתוך המטריקס המיטוכנדריאלי כדי ליצור את מולקולת היוביקיונול (QH2).

קומפלקס II[עריכת קוד מקור | עריכה]

קומפלקס II הקרוי Succinate-Q oxidoreductase, הוא חלבון המהווה נקודת כניסה שנייה לשרשרת מעבר האלקטרונים[17].

קומפלקס III[עריכת קוד מקור | עריכה]

קומפלקס III אשר מהווה את השלב השלישי או השני בשרשרשת קרוי Q-cytochrome c oxidoreductase או פשוט קומפלקס III[18][19].

קומפלקס IV[עריכת קוד מקור | עריכה]

קומפלקס IV קרוי Cytochrome c oxidase והוא מהווה את השלב האחרון בשרשרת המעבר[20].

קישורים חיצוניים[עריכת קוד מקור | עריכה]

ויקישיתוף מדיה וקבצים בנושא זרחון חמצוני בוויקישיתוף

הערות שוליים[עריכת קוד מקור | עריכה]

  1. ^ Rich PR (2003). "The molecular machinery of Keilin's respiratory chain". Biochem. Soc. Trans. 31 (Pt 6): 1095–105. doi:10.1042/bst0311095. PMID 14641005.
  2. ^ Porter RK, Brand MD (1995). "Mitochondrial proton conductance and H+/O ratio are independent of electron transport rate in isolated hepatocytes". Biochem. J. 310 (Pt 2): 379–82. doi:10.1042/bj3100379. PMC 1135905. PMID 7654171.
  3. ^ אולם ישנם גם מיקרואורגניזמים רבים שמבצעים זרחון חמצוני ונשימה אווירנית. ראו פרטים נוספים בערך אנארובי.
  4. ^ Dimroth P, Kaim G, Matthey U (1 January 2000). "Crucial role of the membrane potential for ATP synthesis by F(1)F(o) ATP synthases". J. Exp. Biol. 203 (Pt 1): 51–9. PMID 10600673. Archived from the original on 30 September 2007.
  5. ^ Schultz BE, Chan SI (2001). "Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes". Annu Rev Biophys Biomol Struct. 30: 23–65. doi:10.1146/annurev.biophys.30.1.23. PMID 11340051.
  6. ^ Mitchell P, Moyle J (1967). "Chemiosmotic hypothesis of oxidative phosphorylation". Nature 213 (5072): 137–9. Bibcode:1967Natur.213..137M. PMID 4291593. doi:10.1038/213137a0. 
  7. ^ הדף על פיטר מישל באתר פרסי נובל
  8. ^ Hirst J (2005). "Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge" (PDF). Biochem. Soc. Trans. 33 (Pt 3): 525–9. doi:10.1042/BST0330525. PMID 15916556.
  9. ^ Lenaz G, Fato R, Genova ML, Bergamini C, Bianchi C, Biondi A (2006). "Mitochondrial Complex I: structural and functional aspects". Biochim. Biophys. Acta. 1757 (9–10): 1406–20. doi:10.1016/j.bbabio.2006.05.007. PMID 16828051.
  10. ^ Baranova EA, Holt PJ, Sazanov LA (2007). "Projection structure of the membrane domain of Escherichia coli respiratory complex I at 8 A resolution". J. Mol. Biol. 366 (1): 140–54. doi:10.1016/j.jmb.2006.11.026. PMID 17157874.
  11. ^ Friedrich T, Böttcher B (2004). "The gross structure of the respiratory complex I: a Lego System". Biochim. Biophys. Acta. 1608 (1): 1–9. doi:10.1016/j.bbabio.2003.10.002. PMID 14741580.
  12. ^ Sazanov LA, Hinchliffe P (2006). "Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus". Science. 311 (5766): 1430–6. Bibcode:2006Sci...311.1430S. doi:10.1126/science.1123809. PMID 16469879.
  13. ^ Efremov R.G., Baradaran R., & Sazanov L.A., (2010) The arcdhitecture of respiratory complex I, Nature 465, 441-445
  14. ^ Sazanov LA, Hinchliffe P (2006). "Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus". Science. 311 (5766): 1430–6. Bibcode:2006Sci...311.1430S. doi:10.1126/science.1123809. PMID 16469879.
  15. ^ Hirst J (January 2010). "Towards the molecular mechanism of respiratory complex I". Biochem. J. 425 (2): 327–39. doi:10.1042/BJ20091382. PMID 20025615.
  16. ^ Hirst J (2005). "Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge" (PDF). Biochem. Soc. Trans. 33 (Pt 3): 525–9. doi:10.1042/BST0330525. PMID 15916556.
  17. ^ Cecchini G (2003). "Function and structure of complex II of the respiratory chain". Annu. Rev. Biochem. 72: 77–109. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700. PMID 14527321.
  18. ^ Berry EA, Guergova-Kuras M, Huang LS, Crofts AR (2000). "Structure and function of cytochrome bc complexes" (PDF). Annu. Rev. Biochem. 69: 1005–75. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.1005. PMID 10966481. Archived (PDF) from the original on 2015-12-28.
  19. ^ Crofts AR (2004). "The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure". Annu. Rev. Physiol. 66: 689–733. doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. PMID 14977419.
  20. ^ Calhoun MW, Thomas JW, Gennis RB (1994). "The cytochrome oxidase superfamily of redox-driven proton pumps". Trends Biochem. Sci. 19 (8): 325–30. doi:10.1016/0968-0004(94)90071-X. PMID 7940677.