אנזים

מתוך ויקיפדיה, האנציקלופדיה החופשית
קפיצה אל: ניווט, חיפוש
המבנה התלת-ממדי של האנזים נויראמינידאז
המבנה התלת-ממדי של האנזים קטלאז

אנזיםאנגלית: Enzyme, מיוונית: Ένζυμο, שפירושו: 'בתוך שמר') הוא חומר המזרז תהליכים כימיים ביצורים חיים. מרבית האנזימים הם חלבונים אולם יש קבוצת אנזימים שהיא RNA. האנזימים שהם RNA קדמו אבולוציונית לחלבונים ואחת הפעילויות המרכזיות שהם מזרזים היא בניית חלבונים. מקור השם, כאמור, הוא באנזים הראשון שהתגלה, כאשר בודדו תמצית מתאי שמרים.

אלפי אנזימים מצויים בכל תא של כל יצור חי והתא החי אינו יכול לתפקד בלעדיהם. רובן המוחלט של התגובות הכימיות שעליהן מבוססים החיים אינן מסוגלות להתרחש בקצב סביר בלא האנזימים. האנזימים מאפשרים את התרחשותן של תגובות אלו באמצעות זירוז קצבן בכמה סדרי גודל.

התחום בביוכימיה העוסק בחקר האנזימים קרוי אנזימולוגיה.

אופן פעולה[עריכת קוד מקור | עריכה]

אנזימים מזרזים התרחשות תגובות כימיות שמבחינה תרמודינמית מסוגלות לצאת אל הפועל. התגובות המזורזות על ידי האנזים יתרחשו גם בהיעדרו, אך בקצב איטי ביותר שלא יאפשר את תפקוד התא החי. האנזים מזרז את התגובה באמצעות הורדת אנרגיית השפעול שלה. במקרים רבים נקשר האנזים לחומרים המגיבים, מקרב אותם ומכוון אותם בזווית הרצויה לתגובה. התקרבות זו בכיוונים הנכונים תיקח זמן רב עד שתקרה באופן מקרי ללא האנזים.

לכל אנזים אתר פעיל אחד או יותר, אליו נקשרים המגיבים ובו מתרחשת התגובה הכימית. לא תמיד מדובר בשני מגיבים או יותר; אנזימים מסוגלים לזרז תגובות בהן מתפרקת מולקולה גדולה לכמה מולקולות קטנות, למשל. המגיב או המגיבים מכונים סובסטרט (Substrate) במובן של חומר ומסומלים באות S. התוצרים שמתקבלים מפעולות האנזים נקראים Products או בעברית תוצרים ומסומלים באות P. האנזים עצמו מסומל באות E, ואנזים הקשור לסובסטרט מסומל ES ("קומפלקס אנזים-סובסטרט").

לאחר זיהוי הסובסטרט, גורם האתר הפעיל למספר שינויים בקשרים הכימיים במולקולות הסובסטרט. השינויים מסתיימים ביצירת קשר חדש בין שתי מולקולות או בפירוק מולקולות. לפעמים מתבטא השינוי רק בתזוזה של אטומים מסוימים בתוך המולקולה, היוצרת שינוי בתכונות המולקולה.

גורמים משפיעים[עריכת קוד מקור | עריכה]

פעילותם של אנזימים יכולה להיות מושפעת מנוכחותן של מולקולות אחרות: מעכבי אנזימים מסוגלים להקטין את קצב הפעילות האנזימטית, ומנגד ישנם חומרים המבצעים את הפעולה ההפוכה - enzyme activators (מפעילי אנזימים). ישנם מעכבי אנזימים רבים המשמשים כתרופות או כרעלים. פעילותם של אנזימים מושפעת גם מהטמפרטורה, מה-pH, מריכוז היונים ומריכוז הסובסטרט.

  • טמפרטורה - לקצב הפעילות של אנזימים יש מקסימום בטמפרטורה מסוימת, שנהוג להתייחס אליה כאופטימלית. טמפרטורה זו דומה לטמפרטורת הפעילות המקובלת של היצור החי ממנו הם נלקחו. הטמפרטורה האופטימלית מתקבלת כתוצאה מאיזון בין שני גורמים: (1) הסיכוי למפגש בין מולקולות גדל ככל שאנרגיית התנועה שלהן גדלה, כלומר ככל שהטמפרטורה גבוהה יותר; ו(2) המבנה המרחבי של האנזים יעיל לזירוז הראקציה רק עד לטמפרטורה מסוימת שמעבר לה יעילותו יורדת (עקב דנטורציה חלקית או מלאה).

הטמפרטורה האופטימלית של אנזימים יכולה להיות שונה מעט מאנזים לאנזים, באותו יצור חי (כלומר, לא כל האנזימים ביצור חי פועלים בטמפרטורה האופטימלית שלהם).

  • ריכוז האנזים והסובסטרט - ככל שגדל ריכוז האנזים עולה גם קצב הראקציה האנזימתית, עד אשר כמות הסובסטרט כבר אינה מספיקה (כלומר, כל מולקולות הסובסטרט כבר התחברו לאנזימים ואין מולקולות פנויות). במצב כזה, תוספת של מולקולות אנזים לא תועיל. ככל שגדל ריכוז הסובסטרט עולה גם קצב הראקציה האנזימתית, כל עוד קיימות מספיק מולקולות אנזים פנויות.
  • pH, רמת החומציות - לכל אנזים יש טווח PH אופטימלי לו. כל שינוי ב pH הסביבה גורם לשינוי המבנה המרחבי שנקבע על ידי החומציות ופוגע בקשור בין האנזים לסובסטרט.

מעכבים[עריכת קוד מקור | עריכה]

מעכבי אנזימים הם חומרים שמתקשרים לאנזימים וגורמים להאטה בפעילותם. ישנם שני סוגים של מעכבים - מעכבים תחרותיים ומעכבים לא תחרותיים.

מעכבים תחרותיים - מעכבים בעלי מבנה דומה למבנה המרחבי של הסובסטרט, נקשרים לאתר הפעיל של האנזים, ובכך מעכבים את קשירת הסובסטרט לאתר הפעיל. במצב כזה, פעילותם של האנזימים תהיה נמוכה וכך גם התוצרים. הוא מתחרה עם הסובסטרט על האתר הפעיל. ככל שיעלה ריכוז הסובסטרט, השפעתו של המעכב תרד ופעילות האנזים תהיה יעילה יותר. דוגמה לעיכוב תחרותי : פניצלין - חומר דימוי מצע המתחבר לאנזים הבונה דופן של תאי חיידק , ומונע את חיבור האנזים לדופן ← וכך החיידקים לא יכולים להתרבות ומתים

מעכבים לא תחרותיים - מבניהם שונה ממבנה הסובסטרט והם אינם מתחרים עמו על האתר הפעיל. המעכבים נקשרים לאתר אחר באנזים שאינו האתר הפעיל, ומשנים את המבנה המרחבי כך שהאנזים אינו יכול להיות מתאים במבנה לסובסטרט ולכן, לא ייקשר אליו. הוספת סובסטרט לא יעילה מול מעכבים לא תחרותיים ולא תשפיע על פעולת המעכב.

שמות וסוגים[עריכת קוד מקור | עריכה]

שמותיהם של רובם המוחלט של האנזימים מורכבים מתחילית הרומזת לפעולתו של האנזים ומהסיומת הקבועה -אָז (ase-), לדוגמה: נוּקלֵאָז (Nuclease), רֵדוּקטָאז (Reductase). לציון רבים יש להוסיף בעברית -וֹת, משל היו שמות האנזימים במין נקבה (בעבר הייתה סיומת היחיד בעברית -אָזָה, כך ששמות האנזימים אכן היו בלשון נקבה); רדוּקטאזוֹת, למשל. למספר אנזימים שכיחים, מהראשונים שנתגלו, קיימים שמות טריוויאליים: פפסין, למשל.

האנזימים מחולקים באופן רשמי לשש מחלקות, בהתאם לסוג התגובה אותה הם מזרזים. המיון, אשר הומצא על ידי הארגון הבינלאומי לביוכימיה וביולוגיה מולקולרית (IUBMB), הוצג לראשונה ב-1961. גרסתו האחרונה, מ-1992, כוללת 3,196 אנזימים. כל מחלקה מסומלת בצמד האותיות EC (ראשי תיבות של Enzyme Comission, "ועדת האנזימים") ובספרה מ-1 ועד 6:

  • EC 1: אוֹקסידוֹרֵדוּקטָאזות (Oxidoreductases). אנזימים המזרזים תגובות חמצון-חיזור.
  • EC 2: טרָאנספֵרָאזות (Transferases). אנזימים המזרזים העברת קבוצות פונקציונליות בין מולקולות.
  • EC 3: הידרוֹלָאזות (Hydrolases). אנזימים המזרזים פירוק קשרים קוולנטיים באמצעות הידרוליזה (מתן מולקולת מים).
  • EC 4: לִיאָזות (Lyases). אנזימים המזרזים פירוק קשרים קוולנטיים שלא באמצעות חמצון-חיזור או הידרוליזה.
  • EC 5: אִיזוֹמֵרָאזות (Isomerases). אנזימים המזרזים שינויים מרחביים בתוך מולקולה (תוך יצירת איזומר של המולקולה).
  • EC 6: לִיגָאזות (Ligases). אנזימים המזרזים איחוי בין שתי מולקולות קטנות לקבלת מולקולה גדולה.

שמותיהם של האנזימים החשובים ביותר מעידים במקרים רבים על פעולתם: DNA-פולימראז ו-RNA-פולימראז (מסנתזים חומצות גרעין), 'ליפאז' (מפרק ליפידים), אצטילאז (מחבר קבוצת אצטיל (CH3COO) לסובסטרט), עמילאז (מפרק עמילן), ליגאז (מאחה גדילי DNA; מאנגלית: Ligate, לאחות), דהידרוגנאז (נוטל אטום מימן מהסובסטרט), אוקסידאז (מחמצן את הסובסטרט), רדוקטאז (מחזר את הסובסטרט).

אנזים הנוטל קבוצת זרחה ממולקולה עתירת אנרגיה (בדרך-כלל ATP) ומעבירה לסובסטרט נקרא קינאז. הוספת קבוצת זרחה הינה מהפעולות הבסיסיות ביותר המתרחשות ביצורים חיים, והיא קשורה להפקת אנרגיה בתא (ראו: נשימה תאית וזרחון חמצוני). כ-2% מכלל הגנים ביצורים אוקריוטיים מקודדים לקינאזות; בגנום של האדם קיימים 500 גנים המקודדים לקינאזות.

אנזים המצרף קבוצת זרחה (שמקורה לאו דווקא ב-ATP) לסובסטרט נקרא פוספורילאז. אנזים המנתק קבוצת זרחה מהסובסטרט נקרא פוספטאז.

אנזים המופרש אך עדיין אינו במצב פעיל קרוי זימוגן. שני אנזימים השונים במקצת האחד מהשני אך המזרזים את אותה התגובה הכימית נקראים איזוזימים.

פעילותו של האנזים כזרז ביולוגי מתבטאת בהורדת אנרגיית השפעול. העקומה האדומה מראה תגובה שאינה מזורזת; העקומה הכחולה מראה את אותה התגובה כשהיא מזורזת על ידי אנזים. ציר ה-X מייצג את הזמן, וציר ה-Y - את האנרגיה

אנזימים מורכבים[עריכת קוד מקור | עריכה]

אנזימים רבים מורכבים ממספר יחידות חלבון המחוברות יחדיו. אנזים כזה, על כל יחידותיו, קרוי הולואנזים (Holoenzyme). חלק מההולואנזימים מורכבים מחלק חלבוני גדול, אשר נטול פעילות אנזימטית, ומקבוצה קטנה, בה נמצא האתר הפעיל. החלק הגדול קרוי אפואנזים (Apoenzyme), ואילו החלק הקטן קרוי קופקטור (Cofactor). הקופקטור יכול להיות אנאורגני (בדרך-כלל אטומי מתכת, כגון ברזל או נחושת) או אורגני; במקרה האחרון נקרא הקופקטור קואנזים (Coenzyme). ויטמינים רבים משמשים כקואנזימים, אך גם חומרים אחרים - כגון קבוצת ה"הם" (Heme), המכילה אטום ברזל והנמצאת בהמוגלובין (אשר אינו אנזים) - יכולים לשמש בתפקיד זה.

אנזימים חשובים[עריכת קוד מקור | עריכה]

אנזים הידוע עקב מספר האנשים הרב החסרים אותו הוא לקטאז, המופרש על ידי בלוטות במעי הדק בתגובה לשתיית חלב שמכיל את סוכר החלב - הלקטוז.

בין האנזימים יהיו גם כאלה המסייעים לתפקודי הגוף בדרכים אחרות, כגון ליזוזים, אנזים המצוי בנוזלי גוף שונים, ועשוי להיות חלק ממערכת החיסון בזכות תכונתו לעכל דפנות של תאי חיידקים.

האנזים קטלאז מצוי כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובדם. הקטלאז נמצא גם במיקרואורגניזמים רבים וברקמות של צמחים. תפקידו למנוע הצטברות של חומרים רעילים ומזיקים, וזאת על ידי פירוקם. ידוע כי הקטלאז מסוגל לפרק מי חמצן, שהם תרכובת המזיקה לאורגניזם, למים ולחמצן.

  • הולואנזים - אנזים פעיל קטליטית ומכיל את כל הקבוצות הפונקציונליות הדרושות לפעילותו.
  • אפואנזים - החלק הפרוטאיני (חלבוני) של הולואנזים.

ראו גם[עריכת קוד מקור | עריכה]

קישורים חיצוניים[עריכת קוד מקור | עריכה]